La actividad de la adenilato quinasa controla el canal de proteínas en la fibrosis quística

Un estudio reciente sugiere que el mecanismo mediante el cual la proteína transmmembranosa reguladora de conductancia de la fibrosis quística (CFTR) abre los canales iónicos en las células pulmonares, es el de una enzima, la adenilato quinasa, y no la de una ATPasa, como se creía anteriormente.

La adenilato quinasa cataliza la fosforilación del fosfato 5' de adenosina (AMP) en disfosfato 5' de adenosina (ADP), en la presencia de ATP o trifosfato inorgánico, en una reacción que no requiere ni libera energía. Este tipo de reacción se ajusta mejor con la evidencia que indica que aunque se requiere ATP para la formación de canales CFTR, no se requiere energía, como la que suministra la degradación mediante la ATPasa, para que los iones fluyan por el canal.

Investigadores de la Universidad de Iowa (Iowa City, EUA) revelaron en la edición de Diciembre 26, 2003 de la revista "Cell”, que a concentraciones fisiológicas de los nucleótidos, la actividad de la adenilato quinasa, más que la actividad de la ATPasa, controla los procesos mediante el cual los canales iónicos abren y cierran sus poros, y por lo tanto se requiere muy poco consumo de energía.

CFTR es un miembro de la familia transportadora ABC, el grupo más grande de proteínas que mueven moléculas a través de las membranas. "Las proteínas transportadoras ABC contienen una ‘máquina' muy bien conservada que controla el transporte”, explicó el Dr. Chrisoph Randak, un investigador postdoctorado en la Universidad de Iowa. "Nuestro estudio indica que por lo menos en CFTR, la ‘máquina' puede funcionar mediante una ATPasa, la cual usa energía, o con una adenilato quinasa, la cual es neutra con respecto a la energía”.




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University of Iowa