La RMN revela el movimiento dinámico de una enzima

Los experimentos de resonancia magnética nuclear (RMN) han revelado que la catálisis enzimática es un proceso dinámico que depende en la plasticidad inherente de la proteína así como de la estructura tridimensional de su sitio de enlace activo.

Investigadores de la Universidad Brandeis (Waltham, MA, EUA) realizaron experimentos de relajación con RNM para estudiar la dinámica de la prolil cis-trans isomerasa ciclofilina A (CypA) en un estado libre de sustrato y durante la catálisis.

Reportaron en la edición de Noviembre 3, 2005 de la revista "Nature” que los movimientos enzimáticos característicos detectados durante la catálisis ya estaban presentes en la enzima libre, con frecuencias correspondientes a las tasas de conversión catalíticas. Esta correlación sugería que los movimientos de la proteína necesarios para la catálisis son una propiedad intrínseca de la enzima y pueden inclusive limitar la tasa de conversión total. El movimiento se localizaba no solamente en el sitio activo sino que comprendía toda la molécula de proteína.

"Esta investigación cambia el paradigma de cómo pensábamos que funcionan las proteínas”, explicó la autora principal, la Dra. Dorothee Kern, profesora de biofísica en la Universidad Brandeis. "La visión tradicional es que las proteínas no son muy dinámicas mientras no realicen su función, y que se vuelven dinámicas solamente durante catálisis, su estado activo. Lo que hemos aprendido es que no existe estado estacionario, sino que inclusive en la ausencia de sustratos, antes de la catálisis, el movimiento definido de muchos átomos es una propiedad intrínseca de estas enzimas”.




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Brandeis University